Биология определение белки


Белки - Биология - определения и термины, Зоология, Эволюция, Экология

Белки — это высокомолекулярные вещества органической природы, состоящие из структурных элементов — аминокислот. За счет наличия белков в организме осуществляются построение различных клеточных и внеклеточных структурных элементов, транспорт различных веществ (транспортные белки крови, транспортные белки мембран и т. д.), регуляция различных обменных процессов в организме (гормоны). Белки выполняют защитную функцию, что связано с белковой природой антител, белковой природой противосвертывающей системы крови.

Каталитическая функция белков связана с белковой природой ферментов. Ферменты увеличивают скорость химических реакций.

Сократительная функция белков связана с такими белками, как актин и миозин. Энергетическая функция белков связана с тем, что при полном расщеплении белковой молекулы происходит выделение 17,6 кДж энергии.

Денатурация белков — процесс, при котором происходит нарушение структурной организации белковой молекулы. Денатурация может происходить под влиянием различных факторов.

Денатурация может быть обратимой, когда происходит сохранение первичной структуры белковой молекулы и возможно восстановление полноценной структуры белка. Этот вид денатурации имеет чрезвычайно важное значение в процессе выполнения белками различных функций в организме. Необратимая денатурация характеризуется нарушениями в первичной структуре белка, когда восстановление белковой структуры становится невозможным.

Ренатурация — процесс восстановления структурной организации белковой молекулы. Ренатурация возможна только при обратимой денатурации.

Ферменты — вещества белковой природы, за счет наличия которых обеспечивается ускорение реакций, протекающих в организме. Скорость этих реакций при отсутствии ферментов была бы чрезвычайно мала.

Для ускорения реакции необходимо очень небольшое количество фермента. Ферменты обладают рядом свойств: ферменты являются глобулярными белками, обеспечивают ускорение скорости реакций, протекающих в организме, количество ферментов до и после реакции не изменяется, определенный фермент катализирует определенную реакцию или определенную группу реакций, т. е. обладает специфичностью. Активность ферментов может быть различна. Влияние на активность ферментов могут оказывать различные факторы среды, в которой протекает реакция: кислотность среды, температура, давление. Большое значение также имеет количество субстрата реакции и самого фермента.

Энергия активации — то количество энергии, которое необходимо, чтобы реакция началась. Ферменты обеспечивают снижение энергии активации.

Фермент-субстратный комплекс — соединение, образующееся при взаимодействии субстрата и фермента, что необходимо для обеспечения катализируемой реакции. за счет наличия активного центра фермента, который и взаимодействует с субстратом.

Специфичность ферментов обеспечивается определенной структурой его активного центра, который должен соответствовать структуре молекулы субстрата по принципу «ключ-замок».

Кофакторы — вещества небелковой природы, которые необходимы некоторым ферментам для обеспечения их активной работы. Выделяют три группы кофакторов — неорганические ионы, протетические группы и коферменты.

Голофермент — комплекс, образующийся при взаимодействии фермента с кофактором.

Апофермент — часть голофермента без кофактора.

Ингибиторы — вещества, которые препятствуют протеканию ферментативных реакций. Ингибирование может быть обратимым и необратимым. При обратимом ингибировании ингибитор не вступает в реакцию с субстратом, но препятствует осуществлению ферментативной реакции за счет взаимодействия с активным центром фермента.

Необратимое ингибирование — ингибирование ферментативной реакции, когда ингибитор соединяется с неактивной частью фермента, изменяя таким образом его структурную организацию, и создает невозможные условия для осуществления реакции.

mybiologiya.net

Биология белки

Биология Белки

Систематика

Царство – животные

Тип – хордовые

Подтип – позвоночные

Класс – млекопитающие

Подкласс – плацентарные

Отряд – грызуны

Семейство – беличьи

Род – белки

Вид – белка обыкновенная

Белка – относится к отряду грызунов, семейству беличьих. Длина тела 18-28 см., длина хвоста 14-18 см., высота уха 2,2-3,5 см. Конечности сравнительно длинные, почти изогнуты масса тела от 180 до 750 г. Уши небольшие стоячие, с кисточками на концах. Хвост пушистый, густо покрыт длинными волосами, как бы расчесанными на две стороны. Подошвы зимой обрастают густыми волосами. Брюшко всегда белое, окраска верха тела меняется по сезонам года; выражена индивидуальная изменчивость в размере белого брюшного поля, в окраске спины и кисточек ушей и особенно заметная в окраске хвоста. В одной местности можно встретить так называемых краснохвосток, бурохвосток, серохвосток, темнохвосток и чернохвочток.

Белка. Фото: Ingrid Taylar

Белки умеренных широт линяют два раза в год, однако хвост за тот же период линяет только один раз. Белки обладают прекрасным зрением. На голове, подбородке, передних конечностей и брюшке расположены чувствительные волоски – вибрисы (Приложение 2). Голос белки – это отрывистое цокающие звуки, в период гона можно слышать урчание и тонкий громкий писк.

Белка – типичный лесной зверек. Заселяет преимущественно старые и средневозрастные хвойные, смешанные и лиственные леса, в период выкармливания молодых чаще придерживается высокоствольного, густого и многоярусного леса с развитым подлеском. Большую часть жизни она проводит на деревьях по которым прекрасно лазает и ловко передвигается по тонким качающимися веткам. Легко перепрыгивает с одного дерева на другое на расстояние 3-4 метра по горизонтали и 10-15 метров по нисходящей кривой; при прыжке хвост играет роль руля. Во время жировки и гона нередко от дерева к дереву перебегает по земле. Гнездо почти всегда расположено вблизи опушки, просеки или поляны, возле оврага или речки, где значительно больше густота крон. Селится белка в дуплах, в старых сорочьих гнездах. Иногда для летнего жилья она использует гнезда крупных птиц (Приложение 3, рис.4). Чаще гнездо, называемое гайном, делает сама. Оно шарообразной формы, обычно с одним отверстием. Диаметр зимнего гайна снаружи около 25-50 см., редко до 80 см., внутри 20-30 см. Диаметр входа 5-8 см. летние гнезда несколько меньше. Гайно сооружается из тонких веток, древесной коры, стеблей травы, зеленого мха или бородатого лишайника. В областях с морозной зимой гнездо массивное, наружные его стенки сделаны из мелких переплетенных веток, средний слой состоит из более мягкого материала мха, лишайника, сухой травы древесного дуба. Изнутри гайно бывает выстлано растительным пухом, перьями волосами (Приложение 3, рис.5). В гайне хорошо сохраняется тепло. При морозе в 10 градусов в нем бывает от +10 до +19 градусов по Цельсию. Нередко зверек имеет несколько гайн и периодически ночует то в одном, то в другом. Иногда белка переселяется из одного гнезда в другое даже с выводком, перетаскивая детенышей в зубах (к этому ее вынуждают блохи, накопившиеся в подстилке). Жилое гнездо или покинуто можно определить наблюдением, можно попытаться разбудить зверька, легонько постукивая топором по стволу дерева. (Кучеренко С.П., 1973).

Белка ведет дневной образ жизни. Летом выходит из гнезда вскоре после восхода солнца, кормится в течении нескольких утренних часов, затем отдыхает в гнезде, или сидя на сучке вблизи убежища. Среди дня показывается редко. Вечером белка снова кормится. По мере приближения зимы часы дневного отдыха сокращаются. В течении зимнего короткого дня она бывает деятельна только 2-4 часа. При наличии же на дереве снега, мешающего лазанию, деятельность зверька еще более снижается в сильные морозы, в снежные бураны белка не выходит наружу по нескольку дней. В это время она впадает в кратковременную дремоту. Гайно служит хорошим убежищем: при температуре наружного воздуха -50 градусов по Цельсию, внутри гнезда держится температура до +19 градусов по Цельсию. (Афанасьев Ю.Г., 1963).

Гон у этих зверьков протекает в феврале – марте. В это время они очень много бегают по земле, гоняясь друг за другом, и в лесу снег бывает буквально испещрен их следами.

Беременность продолжается 35-40 дней, в помете бывает в среднем пять – семь детенышей. Они рождаются голыми, беспомощными и открывают глаза лишь в месячном возрасте. Поздние прорезывание глаз способствует сохранению бельчат: они начинают вылезать из гнезда, когда способны твердо держаться на вервях дерева. Взрослеют бельчата быстро, уже через сорок дней начинают самостоятельно добывать себе пищу (Приложение 4, рис.6).

В северной части ареала у белок бывает, как правило, один помет в году, а в южной до трех пометов. Число детенышей в выводке меняется в зависимости от урожайности года: в благоприятные в помете бывает до 12 детенышей, в неурожайные всего 2-3 детеныша, кроме того, многие самки в такие годы остаются яловыми, что уже к осени резко снижает численность популяции этого грызуна (Кучеренко С.П., 1973).

Ассортимент естественных кормов белки велик, он включает более 130 наименований. Основной пищей на большей части ареала вида в течении всего года является семена хвойных деревьев. (Приложение 4, рис.7). При наличии в лесу нескольких пород этих деревьев белка отдает предпочтенье кедровым орехам; на втором месте стоят семена ели и лиственницы. Сосновыми семенами она питается лишь при недостатке перечисленных кормов. При обильном урожае семян хвойных белка питается ими и в следующем календарном году, поскольку шишки, сбитые ветром или птицами, в условиях влажной среды сохраняют свои кормовые качества длительное время (их называют кислыми шишками).

Важным кормом служат шляпочные и подпочвенные грибы, представляющие собой пищу высокой биологической ценности; установлено поедание 45 видов грибов. При недостатке семян хвойных большое значение преобладают древесные почки. В такие годы под некоторыми деревьями, например под елью, снег бывает сплошь покрыт обкусанными побегами и почечными чешуйками. Питается также желудями, орехами лещины, лесными плодами, сережками ивы и осины, распускающимися листочками дуба, древесной корой, лишайниками. В желудке белки находили остатки жуков, муравьев, бабочек и их личинок и куколок, птиц и их яйца, мышевидных грызунов и некоторых других животных. (Приложение 5). (Кирис И.Д., 1973)

Временами белки и другие растительноядные животные, ощущают недостаток солей и различных микроэлементов. Там, где в лесу встречаются естественные выходы соли или соляные источники, они частенько посещают их, для восстановления солевого баланса. С этой же целью звери часто грызут кости павших животных. На сброшенных рогах лося или оленя, пролежавших некоторое время в лесу, можно заметить следы зубов, а иногда и значительные погрызы белки.

Численность белки изменчива по годам. Даже в одном и том же урочище она может колебаться от нескольких тысяч до нескольких особей в зависимости от урожая кормов.

Белка живет недолго, в возрасте трех лет она уже старушка, врагами белки являются ястреб-тетеревятник и наземные хищники: куница в европейской части, соболь в азиатской и харза на Дальнем Востоке. Охотятся на белку и другие звери, однако все эти хищники не влияют на изменение численности этого грызуна.

Дело в том, что они охотятся на белок в основном в годы высокой численности животных, когда в популяции много больных и слабых особей. В годы низкой численности белки – популяция состоит из здоровых зверьков, которых хищникам трудно поймать, и они переходят обычно на другие, более доступные корма. Конкурентами белки из-за пищи являются главным образом семеноядные лесные полевки: поедая семена упавших шишек, они сокращают запасы кислой шишки. (Кучеренко С.П., 1973).



biofile.ru

Лекция по биологии № 4 "Белки"

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот;неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называютпростыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–Nh3), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают:нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованиюполипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые отличаются как друг от друга, так и от белков других организмов.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

                 

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные.Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром.Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного)аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

  1. оксиредуктазы (перенос атомов водорода, кислорода или электронов от одного вещества к другому — дегидрогеназа),
  2. трансферазы (перенос метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы от одного вещества к другому — трансаминаза),
  3. гидролазы (реакции гидролиза, при которых из субстрата образуются два продукта — амилаза, липаза),
  4. лиазы (негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов, при этом могут разрываться связи С–С, С–N, С–О, С–S — декарбоксилаза),
  5. изомеразы (внутримолекулярная перестройка — изомераза),
  6. лигазы (соединение двух молекул в результате образования связей С–С, С–N, С–О, С–S — синтетаза).

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

lidijavk.ucoz.ru

Белки и их биологическая роль

Биохимия и ее задачи

Биохимия – это наука о структуре веществ, входящих в состав живого организма, их превращениях и физико-химических процессах, лежащих в основе жизнедеятельности.

Биохимия является одной из фундаментальных дисциплин медицины и биологии. Она занимается познанием живого на уровне макромолекул. Биохимия – это результат интеграции биологии и химии.

Разделы биохимии:

1. статическая (биоорганическая химия);

2. динамическая (изучает превращение веществ);

3. функциональная (изучает физико-химические процессы).

Выделяют разделы биохимии в зависимости от объекта изучения: биохимия животных, микроорганизмов, растений, человека, клиническая биохимия и т.д.

Основные задачи биохимии:

1. изучение процессов биокатализа;

2. изучение строения и функций нуклеиновых кислот;

3. изучение молекулярных механизмов наследственности;

4. изучение строения, обмена белков;

5. изучение превращения углеводов;

6. изучение процессов обмена липидов;

7. изучение роли биорегуляторов (гормоны, нейромедиаторы);

8. изучение роли витаминов и минеральных веществ.

Значение БХ для медицины:

1. необходима для понимания сущности заболевания (патогенеза), его механизма. Пр.: сахарный диабет в результате недостатка инсулина, атеросклероз – нарушение обмена липопротеинов, опухолевый рост – функционирование онкогенов;

2. необходима для диагностики заболеваний. Пр.: биохимический анализ крови, мочи. Определяется:

а) количество субстрата (уровень метаболита);

б) активность фермента;

в) количество биорегуляторов (гормонов и нейропептидов);

В диагностике заболеваний используются различные методы: радио-иммуный анализ, иммуно-ферментный анализ, введение ДНК-зондов для выявления чужеродной ДНК, дефектов ДНК, онкогенов. Также позволяет выявить предрасположенность к заболеваниям;

3. разработка новых лекарственных препаратов;

4. необходима для профилактики заболеваний. Пр.: рахит – в результате недостатка витамина D, цинга – витамина С.

Белок (протеины) – protos – предшествующий всему, первичный, наиглавнейший, определяющий всё остальное.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепи с помощью пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию.

Основные отличительные признаки белков:

1. содержат азота больше, чем другие вещества (16%). Так, 1г азота содержится в 6,25г белка;

2. состоят из альфа-аминокислот L-ряда;

3. наличие пептидных связей;

4. большая молекулярная масса (от 4-5 тыс. дальтон до нескольких млн.);

5. имеют сложную структурную организацию;

6. белки составляют 25% сырой ткани и 45-50% сухой ткани.

Биологическая роль белков:

1. каталитическая (выполняют ферменты);

2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;

3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);

4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;

5. транспортная – белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;

6. опорная – выполняет белок коллаген;

7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;

8. сократительная – её выполняют белки актин и миозин;

9. генно-регуляторная – её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;

10. имуннологическая – её выполняют белки антитела;

11. гемостатическая – участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;

12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.

Физико-химические свойства белков:

Структура белка определяет его свойства. Существует несколько групп свойств.

I. Электрохимические свойства белков:

1. белки - амфотерные полиэлектролиты (амфолиты). Это достигается за счет наличия концевых СОО- и Nh4+ групп, а также ионогенных групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС)

2. буферность белков (поддержка рН среды). При физиологических значениях рН буферные свойства ограничены и обусловлены наличием кислотных и основных групп. Наибольшим буферным действием обладает гистидин, которого много в гемоглобине, за счет чего последний является мощным буфером крови;

3. наличие заряда в белковой молекуле. Обусловлено соотношением кислых и основных АК, а также ионизацией бокового радикала. Степень ионизации зависит от рН среды. Так, если среда кислая, то ионизация СООН групп заторможена и белок приобретает «+» заряд. В щелочной среде заторможена ионизация Nh3 групп и белок заряжается «--».

Изоэлектрическое состояние белка наступает, когда заряд белковой молекулы равен 0, а рН среды, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой (рI). Она определяется соотношением кислых и основных радикалов. У большей части белков цитоплазмы рI меньше 7, т.е. эти белки кислые; у ядерных белков больше 7, т.е. они основные.

Наличие заряда используется для разделения белков с помощью электрофореза – движения белков в электрическом поле. Наличие заряда обусловливает устойчивость в растворе. В изоэлектрическом состоянии белки наименее устойчивы и выпадают в осадок.

II. Коллоидные свойства.

Растворы белков чаще всего достаточно устойчивы. Хорошая растворимость приближает растворы белков к истинным растворам, но высокая молекулярная масса придает им свойства коллоидных систем:

1. способность рассеивать свет (опалисценция). Наблюдается помутнение при боковом освещении - эффект Тиндаля [рис. рассеивающегося луча]. Используется в световой микроскопии (нефелометрии);

2. малая скорость диффузии;

3. высокая вязкость растворов белков;

4. неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны (явление осмоса). На этом основан диализ – очищение белков;

5. способность белковых растворов образовывать гель. Наиболее выражено у фибриллярных белков.

III. Гидрофильные свойства.

Белки хорошо связываются водой, обусловлено наличием полярных гидрофильных групп. Вода может проникать в белок и связываться с его гидрофильными группами, вызывая его набухание. Также возможно образование гидратной оболочки. 100г белка связывают 30-35г воды.

IV. Растворимость белков.

Чем больше полярных групп содержит белок, тем больше он растворим. Глобулярные белки растворяются лучше. Растворимость белков зависит от 2-х факторов:

- наличия заряда;

- образования гидратной оболочки.

Чтобы осадить белок, необходимо ликвидировать эти 2 фактора. Осаждение белков с помощью нейтральных солей называется высаливание – обратимое осаждение. После удаления высаливающегося фактора белок сохраняет все свои свойства.

V. Денатурация.

Под действием внешних факторов нарушается высшие уровни (вторичный, третичный, четвертичный) структурной организации белков с сохранением первичной структуры. При этом белок теряет свои нативные свойства. При денатурации разрываются связи, удерживающие высшие структурные организации. Денатурацию вызывают физические и химические факторы: давление, температура, механическое воздействие, ультразвук, ионизирующее излучение, кислоты, щёлочи, органические растворители, соли тяжёлых металлов. При кратковременном воздействии денатурирующих факторов возможна ренатурация.

Классификация белков

В настоящее время насчитывается ~5 млн. белков. Их пытались классифицировать по физико-химическим свойствам, например по растворимости, плотности, форме молекул (глобулярные и фибриллярные), локализации и происхождению, АК-составу, биологической роли. Однако все эти классификации не соответствуют тем знаниям о белках, которые известны на сегодняшний день.

В основе классификации лежит химический состав белка. По этому признаку все белки делят на простые и сложные.

Простые белки – это белки, образованные только полипептидными цепями, состоящие только из АК-ных остатков.

Сложные белки имеют две части: белковая или пептидная построена из АК-ных остатков, и небелковая (простетическая) часть.

К простым белкам относят: гистоны, протамины, альбумины, глобулины, глютелины, проламины и протеноиды (склеропротеины).

К сложным белкам относят: хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины, углевод-белковые и липид-белковые комплексы.

Связь белковой части с небелковой может быть ковалентной, ионной и др.

studfiles.net


Смотрите также

Полина Корсакова | Официальный сайт персонального фитнес-тренера и инструктора Kangoo Jumps в Москве. Акции и скидки на занятия.

Услуги и цены Статьи Карта сайта Контакты

Обращаем Ваше внимание на то, что данный интернет-сайт носит исключительно информационный характер и ни при каких условиях не является публичной офертой, определяемой положениями ч. 2 ст. 437 Гражданского кодекса Российской Федерации. Для получения более подробной и точной информации об услугах/ценах/условиях обращайтесь по электронной почте или телефону.