Функциями белков в клетке являются


ФУНКЦИИ БЕЛКОВ В КЛЕТКЕ

1) Строительная – обусловлена наличием белка во всех клеточных структурах. (Форма всех органелл клетки зависит от структуры белков).

2) Каталитическая – реакции в клетке без ферментов идут медленно, так как концентрации исходных веществ (субстратов) в клетке малы. Обычно размеры молекул ферментов больше, чем размеры субстратов. Например, молекулярная масса каталазы, разрушающей пероксид водорода Н2О2, равна 250000, а самого пероксида – 34. Активный центр фермента – лишь небольшой участок его молекулы, на котором и происходит сама реакция. Фермент сравнивают с замком, а субстрат – с ключом, так как они должны точно подходить друг другу. Каждая реакция катализируется своим ферментом, однако существуют ферменты, которые катализируют несколько реакций.

3) Двигательная – все движения обусловлены работой двигательных (сократительных) белков. В мышечных клетках при сокращении нитей более активна внедрённая между волокнами миозина за счёт энергии АТФ.

4) Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород и углекислый газ в организме. Через мембраны происходит транспорт различных веществ (сахар, ионы и др.).

5) Защитная – осуществляется с помощью антител и антигенов. Антитела – белковые структуры β-лимфоцитов избирательно связывающиеся с чужеродными белками и клетками. Антигены – белки на поверхности клетки или в растворе, по которым Т-лимфоциты различают свои клетки и чужеродные. Убитые или ослабленные бактерии и вирусы (вакцины) несут свои антигены. При введении их в организм иммунная система вырабатывает антитела, что препятствует заболеванию.

6) Энергетическая – белки являются источниками энергии. 1г белка при окислении даёт 17,6 кДж. Белок при разрушении образует СО2, Н2О, Nh4. Аммиак Nh4 ядовит, поэтому в печени он превращается в мочевину и мочевую кислоту.

7) Регуляторная – пептидные гормоны, выделяемые железами внутренней секреции, изменяют обмен веществ в клетках определенных тканей. Инсулин активирует захват молекулы глюкозы клеткой и синтез из неё гликогена. Без инсулина клетки голодают, так как не поглощают глюкозу, в результате чего развивается сахарный диабет. Т-лимфоциты передают с помощью белков информацию о чужеродных клетках β-лимфоцитам.

ФИЗИЧЕСКИЕ И ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Свойства белков так же разнообразны, как и функции. Одни растворяются в воде и образуют коллоидные растворы, другие растворяются в разбавленных растворах солей. Некоторые нерастворимы, например, белки кожи.

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

В радикалах АК-остатков белков содержатся различные функциональные группы, способные вступать в химические реакции:

- восстановления;

- этерификации;

-алкилирования;

-нитрования.

Будучи амфотерным соединением белок реагирует и с кислотами, и со щелочами.

Одним из важнейших свойств белка является гидролиз – разрушение первичной структуры, который протекает ступенчато:

(сложный белок) + Н2О полипептид олигопептид

дипептид α-АК

Белки по составу делятся на:

Простые - протеины (яичный белок – альбумин)

Сложные - протеиды, которые содержат небелковую часть – простетическую группу:

- фосфорную кислоту – фосфопротеины

- углевод – гликопротеины

- нуклеотиды – нуклеопротеины

- липид – липопротеины

- металл – металлопротеины.

megaobuchalka.ru

Функции белков в растительной клетке

· Структурная. Белки входят в состав всех мембран, окружающих и пронизывающих клетку, и органелл. Элементы цитоскелета (микротрубочки, микрофиламентов) состоят из сократительных белков. В состав клеточных стенок входит структурный белок экстенсин. В соединении с ДНК белок составляет тело хромосом, а в соединении с РНК — тело рибосом. Растворы низкомолекулярных белков входят в состав жидких фракций клеток.

· Ферментативная (каталитическая). Все биологические реакции в клетке протекают при участии особых биологических катализаторов — ферментов, а любой фермент — белок.

· Транспортная. Белки участвуют в переносе веществ через мембраны (белки-переносчики челночного типа и энергозависимые, ионные каналы; аквапорины - «водяные поры»).

· Защитная. В клетках растений, устойчивых к воздействию патогенов синтезируются специфические иммунные белки, которые являются: а) ингибиторами ферментов грибов-патогенов, или б) ферментами, вызывающими разрушение клеток мицелия грибов-паразитов (глюконазы, хитиназы); в) в плазмалему клеток устойчивых к болезням растений встроены особые белки-лектины, которые специфически связывают (склеивают)клетки патогенных бактерий и грибов, предотвращая дальнейшее их распространение. В условиях стресса в растениях усиливается синтез специфических стрессорных белков, обладающих повышенной устойчивостью к воздействию определенных стрессоров, например, белки теплового шока, криопротекторные белки.

· Рецепторная. В мембраны растительной клетки встроены молекулы сложных белков, главным образом гликопротеинов, которые играют роль рецепторов, избирательно воспринимающих сигналы из внешней среды, а также внутренней среды растительной организма.

· Запасная. В семенах откладываются запасные белки, которые используются при прорастании семян.

Классификация белков

Простые белки (протеины) разделяют по растворимости их в определенных растворителях:

· Альбумины растворяются в воде.

· Глобулины – белки, растворимые в слабых растворах нейтральных солей.

· Проламины хорошо растворимы в 60-80%-ном этаноле, характерны исключительно для семян злаков, они бедны незаменимыми аминокислотами, но содержат много пролина и глутаминовой кислоты

· Глютелиныхорошо растворимы в щелочных растворах (0,2-2,0% NаОН. Запасные белки растений, содержатся в семенах злаков, совместно с проламинами составляют клейковину – комплекс запасных белков злаковых культур.

· Гистоны- белки щелочного характера, играют важную роль в структуре хроматина (до 40-50% от массы хромосом, содержат много основных аминокислот - арг, лиз)

Сложные белки(устаревшее название протеиды) классифицируют по химизму небелковой (простетической) части молекулы.

· Липопротеины – простетической группой являются различные жироподобные вещества. Входят в состав клеточных мембран.

· Металлопротеины – комплексы ионов металлов с белками. В составе металлопротеинов часто встречаются: Cu, Fe, Zn, Mo, Mn, Ni, Se, Ca и др.

· Гликопротеины - содержат углеводный компонент. Входят в состав мембран (рецепторная функция, защитная – лектины, реакция агглютинации).

· Нуклеопротеины- соединение белков с нуклеиновыми кислотами (рибосомы, хромосомы).

· .Хромопротеины - сложные белки, у которых небелковой частью оказываются окрашенные соединения, например, Fe-порфириновые структуры; «желтые дыхательные ферменты», (флавиновые дегидрогеназы, в состав которых входят окрашенные коферменты ФАД - флавинадениндинуклеотид и ФМН - лавинаденинмононуклеотид; гемоглобин крови и др.

Ферменты

Ферменты или энзи́мы (от лат. fermentum,— закваска)- специфические катализаторы белковой природы, ускоряющие течение биохимических реакций и играющие важнейшую роль в обмене веществ.

Общие (1-2) и специфические(3-6)свойства ферментов

  1. Они не расходуются в процессе катализа и не входят в состав конечных продуктов реакции, выходят из реакции в первоначальном виде.
  2. Они не могут возбудить реакции, противоречащие законам термодинамики, т.е., они ускоряют только те реакции, которые могут протекать без них.
  3. По химической природе все ферменты – белки.
  4. Эффективность ферментов значительно выше по сравнению с катализаторами небиологической природы. 1 моль Fe за 1 мин разлагает 10-5 моль Н2О2, а каталаза, содержащая атом Fe - 105 моль.)
  5. Регулируемость. Активность ферментов, скорость ферментативных реакций регулируется в зависимости от потребностей самой клетки.
  6. Специфичность. Они обладают избирательностью действия на субстраты, т.е., на те вещества, превращение которых они катализируют. Специфичность ферментов может быть абсолютной (уреаза) или относительной (протеазы). Специфичность лежит в основе международной классификации ферментов.

Строение ферментов

Ферменты являются глобулярными белками, их молекулы могут быть представлены как простыми, так и сложными белками. В первом случае ферменты называют однокомпонентными, а во втором – двухкомпонентными. Белковая часть двухкомпонентных ферментов называется апоферментом, а небелковый компонент - коферментом. Соединение белковой части и небелковой части фермента может осуществляться за счет ионных, водородных связей, гидрофобных взаимодействий, реже - с помощью ковалентных связей. В качестве коферментов могут служить производные нуклеотидов и витаминов (НАДФ, ФАД, ФМН, АТФ, УТФи др.), металлы (Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Mo), а также др. соединения небелковой природы, например, липоевая к-та, глутатион.

Кофакторы (активаторы) - вещества небелковой природы (часто металлы - К, Са, Mg, Mn, Zn, Mo, Cl), усиливают каталитическую активность ферментов, стабилизируя структуру белковой части фермента. Ингибиторы - вещества, подавляющие активность ферментов; они частично или полностью препятствуют образованию фермент-субстратного комплекса (яды, лекарственные препараты, ионы тяжелых металлов и др.).

В ходе ферментативной реакции осуществляется контакт между ферментом (E) и субстратом (S), образуются промежуточные фермент-субстратные комплексы (ES). Область ферментативной молекулы, в которой происходит связывание, и превращение субстрата называется активным центром. Активный центр расположен в углублении на поверхности молекулы фермента.



infopedia.su

5.Белки, их строение и функции.

Белки и их строение.

Среди органических компонентов клетки самыми важными являются белки. Они очень разнообразны и по строению, и по функциям. Содержание белков в различных клетках может колебаться от 50 до 80%. Белки представляют собой высокомолекулярные (молекулярная масса до 1,5 млн углеродных единиц) органические соединения. Кроме С, О, Н, N, в состав белков могут входить S, Р, Fe. Белки построены из мономеров, которыми являются аминокислоты. Поскольку в состав молекул белков может входить большое число аминокислот, то их молекулярная масса бывает очень большой.

В клетках разных живых организмов встречается свыше 170 различных аминокислот, но бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций, т. е. различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением. Но и это огромное число не предел — белок может состоять и из большего числа аминокислотных остатков, и, кроме того, каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз.

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—Nh3) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—СООН) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение (рис. 12).

Наличие в одной молекуле аминокислоты и основной, и кислотной групп обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Через эти группы происходят соединения аминокислот при образовании белка. В ходе реакции полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной — образуется пептид (греч. peptos — сваренный). К свободным карбоксильной и аминогруппе могут присоединяться другие аминокислоты, удлиняя «цепь», называющуюся полипептидной. На одном конце такой цепи всегда будет группа МН2 (этот конец называется N-концом), а на другом конце — группа СООН (этот конец получил название С-конца) (рис. 13).

Полипептидные цепи белков бывают очень длинными и включают самые различные комбинации аминокислот. В состав белка может входить не одна, а две полипептидные цепи и более. Так, в молекуле инсулина — две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырех цепей.

Бактерии и растения могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. Многие животные, в том числе и человек, способны синтезировать не все аминокислоты, поэтому так называемые незаменимые аминокислоты (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин) они должны получать с пищей в готовом виде.

Классификация белков.

Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды — содержащие небелковую часть (например, гемоглобин).

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) и др.

Уровни организации белковой молекулы.

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы — конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации (рис. 14).

Линейная последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Вторичная структура белков возникает в результате образования водородных связей между группами —СООН и —Nh3 -разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.

Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными ( - S-S-) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.

Четвертичная структура характерна не для всех белков.

Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех таких субъединиц.

Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией. Она может возникать под воздействием температуры, химических веществ, обезвоживания, облучения и других факторов. Если при денатурации не нарушена первичная структура, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздавать свою структуру (рис. 15). Отсюда следует, что все особенности строения макромолекулы белка определяются его первичной структурой.

Функции белков.

Белки выполняют целый ряд функций как в каждой клетке, так и в целом организме. Функции белков многообразны.

Белки являются основой всех биологических мембран, всех органоидов клетки, таким образом они выполняют структурную (строительную ) функцию.- (Рис. 15.) . Так, коллаген является важным составным компонентом соединительной ткани, кератин — компонент перьев, волос, рогов, ногтей, эластин — эластичный компонент связок, стенок кровеносных сосудов.

Очень важна ферментативная функция белков.

Белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических реакций в клетке в сотни миллионов раз. К настоящему времени выделено и изучено более тысячи ферментов, каждый из которых способен влиять на скорость течения той или иной биохимической реакции.

Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включают белок и небелковое соединение, или кофермент, В качестве коферментов выступают различные вещества, как правило витамины и неорганические — ионы различных металлов.

Ферменты участвуют как в процессах синтеза, так и распада. При этом ферменты действуют в строго определенной последовательности, они специфичны для каждого вещества и ускоряют только определенные реакции. Встречаются ферменты, которые катализируют несколько реакций. Избирательность действия ферментов на разные химические вещества связана с их строением. Каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а определенным участком молекулы фермента, который называется его активным центром.

Субстрат взаимодействует с ферментом, причем связывание субстрата осуществляется именно в активном центре, Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные молекулы в силу их пространственного соответствия, они подходят друг к другу, «как ключ к замку».

На заключительном этапе химической реакции комплекс «фермент—субстрат» распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества-субстрата (рис. 16).

Важное значение имеет транспортная функция белков.

Так, гемоглобин переносит кислород из легких к клеткам других тканей. В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны. Специфические белки выполняют защитную функцию. Они предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждения. Так, антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; интерфероны — универсальные противовирусные белки; фибриноген, тромбин и другие предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы. Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Роль белка в жизни клетки огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяются в конечном счете набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.

Белки. Протеины. Протеиды. Пептид. Пептидная связь. Простые и сложные белки. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков. Денатурация. 1. Какие вещества называются белками? 2. Что такое первичная структура белка? 3. Как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка? 4. Что такое денатурация белка? 5. По какому признаку белки делятся на простые и сложные? 6. Какие функции белков вам известны? 7. Какую роль выполняют белки-гормоны? 8. Какую функцию выполняют белки-ферменты? 9. Почему белки редко используются в качестве источника энергии?

Белок яйца является типичным протеином. Выясните, что с ним произойдет, если на него подействовать водой, спиртом, ацетоном, кислотой, щелочью, растительным маслом, высокой температурой и т. д.

1. Измельчите клубень сырого картофеля до состояния кашицы. Возьмите три пробирки и в каждую положите небольшое количество измельченного картофеля.

Первую пробирку поместите в морозилку холодильника, вторую — на нижнюю полку холодильника, а третью — в банку с теплой водой (t = 40 °С). Через 30 мин достаньте пробирки и в каждую капните небольшое количество пероксида водорода. Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой пробирке. Объясните полученные результаты.

  1. Возьмите три пробирки и в каждую из них положите небольшое количество измельченного сырого картофеля. В первую пробирку с картофелем капните несколько капель воды, во вторую — несколько капель кислоты (столовый уксус), а в третью — щелочи. Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой пробирке. Объясните полученные результаты. Сделайте выводы. Ферменты значительно превосходят другие катализаторы по специфичности, каталитической активности и способны действовать в мягких условиях (невысокие температуры, нормальное давление и т.д.). Они способны в течение миллисекунд обеспечить протекание сложных многостадийных реакций, для проведения которых химику в современной лаборатории потребовались бы дни, недели или даже месяцы. Например, одна молекула фермента каталазы расщепляет в 1 мин более 5 млн молекул пероксида водорода (Н2О2), который образуется в организме при окислении различных соединений. Так как молекулы белков, построенные из аминокислот, необычайно велики и сложны, то для их изображения используют специальную общепринятую символику. Каждая аминокислота обозначается тремя латинскими буквами. Многие живые организмы способны вырабатывать одни аминокислоты из других и поэтому им не очень важно, какие аминокислоты содержатся в белках пищи. Но некоторые животные, в том числе человек, должны получать подавляющее число аминокислот с пищей, так как ряд аминокислот, называемых незаменимыми, в их организме не вырабатывается, но они необходимы для жизнедеятельности.

studfiles.net

Значение, роль и функции белков в клетке. Какую функцию в клетке выполняют белки?

Образование 28 ноября 2014

Белки – это важнейшие органические вещества, количество которых преобладает над всеми другими макромолекулами, которые присутствуют в живой клетке. Они составляют больше половины веса сухого вещества как растительных, так и животных организмов. Функции белков в клетке разнообразные, некоторые из них до сих пор остаются неизвестными науке. Но все же основные направления их «работы» хорошо изучены. Одни нужны для того, чтобы стимулировать процессы, протекающие в клетках и тканях. Другие переносят важные минеральные соединения через клеточную мембрану и по кровеносным сосудам от одного органа к другому. Некоторые защищают организм от чужеродных часто патогенных агентов. Ясно одно - без белков не протекает ни один процесс в нашем организме.

Основные функции белков

Функции белков в организме многообразны. Каждая группа имеет определенное химическое строение, совершает одну специализированную «работу». В некоторых случаях несколько типов белков взаимосвязаны друг с другом. Они отвечают за разные этапы одного процесса. Или же влияют сразу на несколько. Например, регуляторная функция белков осуществляется ферментами и гормонами. Это явление можно представить, вспомнив о гормоне адреналине. Он вырабатывается мозговым слоем надпочечников. Поступая в кровеносные сосуды, он повышает количество кислорода в крови. Поднимается и артериальное давление, увеличивается содержание сахара. Это стимулирует обменные процессы. Также адреналин является медиатором нервной системы у рыб, амфибий и пресмыкающихся.

Ферментативная функция

Многочисленные протекающие в клетках живых организмов биохимические реакции осуществляются при высоких температурах и с нейтральным значением рН. В таких условиях скорость их прохождения слишком мала, поэтому нужны специализированные катализаторы, называемые ферментами. Все их разнообразие объединено в 6 классов, которые различаются по специфичности действия. Ферменты синтезируются на рибосомах в клетках. Их изучением занимается наука энзимология.

Несомненно, без ферментов невозможна регуляторная функция белков. Они обладают высокой избирательностью действия. Их активность может регулироваться ингибиторами и активаторами. Кроме того, ферменты обычно проявляют специфичность по отношению к субстратам. Также ферментативная активность зависит от условий в организме и в клетках в частности. На их протекание влияет давление, кислая рН, температура, ионная сила раствора, то есть концентрация солей в цитоплазме.

Видео по теме

Транспортная функция белков

В клетку должны постоянно поступать необходимые организму минеральные и органические вещества. Они нужны как строительные материалы и источники энергии в клетках. Но механизм их поступления достаточно сложен. Клеточные оболочки состоят не только из белков. Биологические мембраны строятся по принципу двойного слоя липидов. Между ними встроены различные белки. Очень важно, что гидрофильные участки находятся на поверхности мембраны, а гидрофобные - в ее толще. Таким образом, такая структура делает оболочку непроницаемой. Через нее не могут самостоятельно, без «помощи», пройти такие важные компоненты, как сахара, ионы метолов и аминокислоты. Через цитоплазматическую мембрану в цитоплазму их транспортируют специализированные белки, которые вмонтированы в слои липидов.

Транспорт веществ от одних органов к другим

Но транспортная функция белков осуществляется не только между межклеточным веществом и клеткой. Некоторые важные для физиологических процессов вещества приходится доставлять из одних органов в другие. Например, транспортный белок крови – сывороточный альбумин. Он наделен уникальной способностью сформировывать соединения с жирными кислотами, которые появляются при переваривании жиров, с лекарственными препаратами, а также со стероидными гормонами. Важными белками-переносчиками являются и гемоглобин (доставляющий молекулы кислорода), трансферрин (соединяющийся с ионами железа) и церуплазмин (формирующий комплексы с медью).

Сигнальная функция белков

Огромное значение в протекании физиологических процессов в многоклеточных сложных организмах имеют белки-рецепторы. Они вмонтированы в плазматическую мембрану. Служат они для восприятия и расшифровки различного рода сигналов, которые непрерывным потоком поступают в клетки не только от соседних тканей, но и из внешней среды. В настоящее время, пожалуй, самым исследованным белком-рецептором является ацетилхолин. Он находится в ряде межнейронных контактов на мембране клетки.

Но сигнальная функция белков осуществляется не только внутри клеток. Многие гормоны связываются со специфическими рецепторами на их поверхности. Такое сформировавшееся соединение и является сигналом, который активирует физиологические процессы в клетках. Примером таких белков является инсулин, действующий в аденилатциклазной системе.

Защитная функция

Функции белков в клетке различны. Некоторые из них участвуют в иммунных ответах. Это защищает организм от инфекций. Иммунная система способна отвечать на выявленные чужеродные агенты синтезом огромного количества лимфоцитов. Эти вещества способны выборочно повреждать эти агенты, они могут быть чужеродными для организма, например бактерии, надмолекулярные частицы, или это могут быть раковые клетки.

Одна из групп - «бета»-лимфоциты - вырабатывает белки, которые попадают в русло крови. Они имеют очень интересную функцию. Эти белки должны распознавать чужеродные клетки и макромолекулы. Затем они соединяются с ними, формируя комплекс, который подлежит уничтожению. Белки эти называются иммуноглобулинами. Сами чужеродные компоненты – это антигены. А иммуноглобулины, которые им соответствуют – антитела.

Структурная функция

В организме, помимо высокоспециализированных, существуют еще и структурные белки. Они необходимы, чтобы обеспечивать механическую прочность. Эти функции белков в клетке важны для поддержания формы и сохранения молодости организма. Самым известным является коллаген. Это основной белок внеклеточного матрикса соединительных тканей. У высших млекопитающих он составляет до 1/4 общей массы белков. Синтезируется коллаген в фибробластах, которые являются основными клеточками соединительных тканей.

Такие функции белков в клетке имеют огромное значение. Помимо коллагена, известен еще один структурный белок – эластин. Он также является составляющей внеклеточного матрикса. Эластин способен наделять ткани возможностью растягиваться в определенных пределах и легко возвращаться в исходную форму. Еще один пример структурного белка – фиброин, который обнаружен у гусениц шелкопрядов. Это основной компонент шелковых нитей.

Двигательные белки

Роль белков в клетке переоценить невозможно. Они принимают участие и в работе мышц. Мышечное сокращение является важным физиологическим процессом. В результате происходит превращение запасенного в виде макромолекул АТФ в химическую энергию. Непосредственными участниками процесса являются два белка – актин и миозин.

Эти двигательные белки представляют собой нитевидные молекулы, которые функционируют в сократительной системе скелетных мышц. Также они обнаруживаются в немышечных тканях у эукариотических клеток. Еще один пример двигательных белков – тубулин. Из него построены микротрубочки, являющиеся важным элементом жгутиков и ресничек. Также микротрубочки, содержащие тубулин, обнаруживают в клетках нервной ткани животных.

Антибиотики

Огромна защитная роль белков в клетке. Частично ее возлагают на группу, которую принято называть антибиотиками. Это вещества природного происхождения, которые синтезируются, как правило, в бактериях, микроскопических грибах и прочих микроорганизмах. Они нацелены на подавление физиологических процессов других конкурирующих организмов. Открыты антибиотики белкового происхождения были в 40-х годах. Они произвели революцию в медицине, дав ей мощный толчок к развитию.

По своей химической природе антибиотики - весьма разнообразная группа. Они различаются и по механизму действия. Одни препятствуют синтезу белка внутри клеток, вторые блокируют выработку важных ферментов, третьи подавляют рост, четвертые - размножение. Например, хорошо известный стрептомицин взаимодействуют с рибосомами бактериальных клеток. Таким образом, в них резко замедляется синтез белков. При этом данные антибиотики не взаимодействуют с эукариотическими рибосомами организма человека. Это значит, что для высших млекопитающих данные вещества не токсичны.

Это далеко не все функции белков в клетке. Таблица антибиотических веществ позволяет определить и другие узкоспециализированные действия, которые эти специфические природные соединения способны оказывать на бактерии и не только. В настоящее время ведутся изучения антибиотиков белкового происхождения, которые при взаимодействии с ДНК нарушают процессы, связанные с воплощением наследственной информации. Но пока такие вещества используют только при химиотерапии онкологических заболеваний. Примером такого антибиотического вещества является дактиномицин, синтезируемый актиномицетами.

Токсины

Белки в клетке выполняют функцию весьма специфическую и даже неординарную. У ряда живых организмов вырабатываются ядовитые вещества – токсины. По своей природе это белки и сложные низкомолекулярные органические соединения. В качестве примера можно привести ядовитую мякоть гриба бледная поганка.

Запасные и пищевые белки

Некоторые белки выполняют функцию по обеспечению питанием зародышей животных и растений. Таких примеров много. Значение белка в клетке семян злаковых заключено именно в этом. Они будут питать формирующийся зачаток растения на первых стадиях его развития. У животных пищевыми белками являются яичный альбумин и молочный казеин.

Неизученные свойства белков

Приведенные выше примеры - лишь та часть, что уже достаточно изучена. Но в природе остается много загадок. Белки в клетке многих биологических видов уникальны, и в настоящее время даже классифицировать их затруднительно. Например, монеллин - белок, обнаруженный и выделенный из африканского растения. На вкус он сладкий, но при этом не вызывает ожирения и не токсичен. В будущем это может быть превосходная замена сахару. Еще один пример - белок, обнаруженный у некоторых арктических рыб, он препятствует замерзанию крови, действуя как антифриз в буквальном смысле этого сравнения. У ряда насекомых в соединениях крыльев выявлен белок резилин, обладающий уникальной, практически идеальной эластичностью. И это далеко не все примеры веществ, которые только предстоит изучить и классифицировать.

Источник: fb.ru

monateka.com


Смотрите также

Полина Корсакова | Официальный сайт персонального фитнес-тренера и инструктора Kangoo Jumps в Москве. Акции и скидки на занятия.

Услуги и цены Статьи Карта сайта Контакты

Обращаем Ваше внимание на то, что данный интернет-сайт носит исключительно информационный характер и ни при каких условиях не является публичной офертой, определяемой положениями ч. 2 ст. 437 Гражданского кодекса Российской Федерации. Для получения более подробной и точной информации об услугах/ценах/условиях обращайтесь по электронной почте или телефону.