Определите функции следующих белков коллагена сухожилия


Определите функции следующих белков: коллагена сухожилия, яичного альбумина, инсулина поджелудочной железы, кератина волос, тромбина крови - Биология

Форма входа

Поиск по вопросам

Статистика

Онлайн всего: 143

Гостей: 143

Жителей: 0

Главная » Вопросы » Школа » Биология

Определите функции следующих белков: коллагена сухожилия, яичного альбумина, инсулина поджелудочной железы, кератина волос, тромбина крови

Определите функции следующих белков: коллагена сухожилия, яичного альбумина, инсулина поджелудочной железы, кератина волос, тромбина крови, фиброина паутины, пепсина желудочного сока, гемоглобина, миоглобина.
Категория: Биология | Добавил: Re-van (10.10.2018)
Просмотров: 107 | Ответы: 1 | Рейтинг: 5.0/1

Порядок вывода комментариев: По умолчанию Сначала новые Сначала старые

0 netscout 10.10.2018 оставил(а) комментарий: Коллаген сухожилия; двигательная; яичный альбумин; защитная; инсулин поджелудочной железы; ферментативная; кератин волос: строительная; тромбин крови: защитная; фиброин паутины: строительная; пепсин желудочного сока: ферментативная; гемоглобин: транспортная;

миоглобина: двигательная.

ingvarr.net.ru

Biohimiya_soed_tk_slyuna_dlya_stomat_1

Занятие № 13

ТЕМА:Биохмия полости рта. Биохимия соединительной ткани.

Актуальность темы.

Врач-стоматолог должен знать химический состав соединительной ткани, ее функции, поскольку все без исключения ткани скелета (кости, хрящи, связки и сухожилия), дентин, стекловидное тело, стенки кровеносных сосудов – относятся к ней. Коллаген – основной белок соединительной ткани, составляет 30% общей массы белков организма.

Вопросы для самоконтроля.

  1. Функции соединительной ткани.

  2. Коллаген. Особенности аминокислотного состава, структуры.

  3. Этапы биосинтеза коллагена. Распад коллагена.

  4. Строение и функции эластина.

  5. Классификация, строение и функции гликозаминогликанов.

  6. Большие (агрекан) и малые (декорин, бигликан) протеогликаны.

  7. Неколлагеновые (адгезивные) белки межклеточного матрикса: фибронектин и ламинин. Их роль в межклеточных взаимодействиях.

Аннотация по теме занятия.

Для всех видов соединительной ткани характерно присутствие трех компонентов:

  1. Клетки (фибро- и гистиоциты, пигментные, тучные клетки).

  2. Межклеточное основное вещество.Егожелеобразная консистенция объясняется его составом. Основное вещество – это сильно гидратированный гель, который на 30% состоит из высокомолекулярных соединений (глюкозаминогликанов и белков) и на 70% - из воды.

  3. Волокнистые, фибриллярные структуры (коллагеновые, эластические и ретикулиновые волокна).

Состав соединительной ткани определяется ее локализацией и функцией. Так, например, связки содержат много волокон и мало основного вещества, а стекловидное тело глаза практически состоит из основного вещества.

1. ФУНКЦИИ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ

1. Объединяющая.Она соединяет органы между собой и в значительной степени определяет внешние формы органов и всего организма.

2. Опорная. Ткани сухожилий, фасций, связок, хрящевая, костная ткань плотные и прочные и поэтому «поддерживают» организм (механоциты: хондробласты, остеобласты, одонтобласты).

3. Барьерная (защитная). Служит барьером между внешней и внутренней средой (дерма), между кровью и клеточными элементами. Защищает организм от проникновения инфекционного начала (фагоцитоз, биосинтез антител:тучные, макрофаги, лейкоциты).

4. Депонирования.Вещества, возникающие в результате обменных процессов, откладываются, депонируются в клетках на длительное время. Например, подкожная клетчатка богата жиром; в гистиоцитах накапливаются меланиновые пигменты и продукт обмена гемоглобина – гемосидерин.

5. Репаративная.Разрушение, гибель клеток печени, головного мозга или миокарда, эпидермиса и дермы (ранение) сопровождается активацией пролиферации фибробластов, их миграцией к месту повреждения и активному синтезу коллагена, новообразованием соед. ткани, грануляционно-фиброзной реакцией. Этому способствует также индуцирование коллагеном агрегации тромбоцитов.

6. Трофическая.Продукты расщепления компонентов используются в качестве структурно-энергетического материала.

2. КОЛЛАГЕН. ОСОБЕННОСТИ АМИНОКИСЛОТНОГО СОСТАВА, СТРУКТУРЫ.

Коллаген – фибриллярный белок, гликопротеин, имеющий четвертичную структуру, его молекулярная масса 300 кДа. Нерастворим в воде, солевых астворах, слабых растворах кислот и щелочей. Он составляет 30% общего количества белка в организме. В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена. По прочности их можно сравнить со стальной проволокой того же сечения.

Эти свойства коллагена связаны с их первичной и пространственной структурой. Молекулы коллагена состоят из трех полипептидных цепей, называемых α-цепями.

Первичная структура α-цепей коллагена необычна. 70% аминокислот являются гидрофобными. Каждая третья аминокислота в первичной структуре коллагена – глицин (27,2%), 20% - пролин, 4 – гидроксипролин, 11% - аланин. В составе первичной структуры α-цепи коллагена содержится необычная аминокислота гидроксилизин. Отсутствуют цистеин, триптофан. В очень небольшом количестве находят метионин, тирозин, гистидин.

Всего в α-цепи коллагена 1000 аминокислотных остатков в виде триад, которые многократно повторяются.

Глицин – Х –Y

гидроксипролин

пролин гидроксилизин

Необычна и вторичная структура коллагена. Пролин благодаря своей структуре вызывает изгибы в полипептидной цепи, стабилизируя левозакрученную спираль. На один виток спирали приходится 3 аминокислотных остатка, а не 3,6 как это характерно для глобулярных белков. Спираль пептидной цепи коллагена стабилизирована не за счет водородных связей, а силами стерического отталкивания пирролидиновых колец в остатках пролина. И α-спираль оказывается более развернутой по сравнению с туго закрученной α-спиралью глобулярных белков.

Три левозакрученные α-спирали образуют далее правозакрученную суперспиральную молекулу (тропоколлаген).

''Жесткие'' аминокислоты – пролин и гидроксипролин – ограничивают вращение полипептидного стержня и увеличивают тем самым стабильность тройной спирали. В результате формируется жесткая палочковидная молекула. Затем эти молекулы коллагена ассоциируются в фибриллы.

Известны 19 типов коллагена, которые отличаются по первичной структуре полипептидных цепей, функциями и локализацией в организме.

Тип коллагена записывается римской цифрой в скобках, а для обозначения α-цепей используют арабские цифры. Например, коллагены IIиIIIтипа образованы идентичными α-цепями, их формулы соответственно (α1(II))3и (α1(III))3или (α1(I))2α2(I) или (α1(IV))2α2(IV).

Основные типы коллагенов.

I типнаиболее распространенный – кости, дентин, сухожилия, роговица.

II тип– хрящи, межпозвоночные диски, стекловидное тело.

III тип– сосуды, печень, почки, лимфоузлы.

IV тип– структурный компонент базальных мембран. Его секретируют различные типы клеток: эпителиальные, мышечные, нервные, жировые.

3. ЭТАПЫ БИОСИНТЕЗА КОЛЛАГЕНА. РАСПАД КОЛЛАГЕНА

Синтез и созревание коллагена – сложный процесс, включающий 8 этапов: 5 внутриклеточных и 3 внеклеточных.

1-Й ЭТАП. Протекает на полирибосомах гранулярной ЭР в виде препроколлагена (препро α-цепей). У этих предшественников есть «сигнальный» пептид на N-конце, содержащий 100 аминокислот. Функции сигнального пептида это ориентация синтеза пептидных цепей в полость ЭР.

2-Й ЭТАП. Состоит в отщеплении «сигнального» пептида и образовании проколлагена. Синтезированная молекула проколлагена содержит дополнительные NиCконцевые пропептиды, имеющие 100 и 250 аминокислот. Концевые пропептиды не образуют тройную спираль, а формируют глобулярные домены.

3-Й ЭТАП. Гидроксилирование пролина и лизина. Продолжается на растущей полипептидной цепи вплоть до ее отделения от рибосом. После образования тройной спирали дальнейшие гидроксилирование пролина, лизина прекращается.

Реакция гидроксилирования проходит при участии ферментов пролил-4- гидроксилазы, лизил-5-гидроксилазы. В активном центре этих ферментов есть атом железа.

В реакции необходимы еще α-кетоглютарат, кислород и вит. С.

гидроксилаза

ПРОЛИНОКСИПРОЛИН

О = О

α-КЕТОГЛУТАРАТ СУКЦИНАТ + СО2

Гидроксилирование пролина необходимо для стабилизации тройной спирали коллагена. ОН-группы гидроксипролина участвуют в образовании водородных связей. А гидроксилирование лизина необходимо для образования ковалентных связей между молекулами тропоколлагена при сборке коллагеновых фибрилл.

При недостатке вит.С наблюдается цинга – заболевание, вызванное синтезом дефектного коллагена с пониженной механической прочностью, что вызывает, в частности, разрыхление сосудистой стенки, расшатывание и выпадение зубов и другие неблагоприятные явления.

4-Й ЭТАП. Посттрансляционная модификация – гликозилирование проколлагена под действием фермента гликозилтрансферазы.

5-Й ЭТАП. Заключительный внутриклеточный этап – формирование тройной спирали – тропоколлагена (растворимый коллаген). Каждая про-цепь соединяется водородными связями с двумя другими про- цепями, образуя тройную спираль тропоколлагена в просвете ЭР. Начинается после образования дисульфидных мостиков в области С-концевых пропептидов. Из ЭР молекулы проколлагена перемещаются в аппарат Гольджи, включаются в секреторные пузырьки и секретируются в межклеточное пространство.

6-Й ЭТАП. В межклеточном матриксе кольцевые пептиды коллагенов I,II,IIIтипов отщепляются специфическими пептидазами, в результате чего образуются молекулы тропоколлагена, которые являются структурной единицей коллагеновых фибрилл.

7-Й ЭТАП. Ковалентное «сшивание» молекулы тропоколлагена с образованием нерастворимого коллагена. 95 % всего коллагена в организме составляют коллагены I,II,IIIтипов, которые образуют очень прочные фибриллы.

Коллагеновые фибриллы – это ступенчато расположенные параллельные ряды молекул тропоколлагена, которые сдвинуты на ¼ относительно друг друга. Молекулы коллагена в ряду связаны между собой ''конец в конец'', но между ними имеется промежуток в 35-40 нм. В костной ткани эти промежутки выполняют роль центров минерализации, где откладываются кристаллы фосфата кальция. Фибриллы образуются спонтанно, путем самосборки и укрепляются внутри и межцепочечными ковалентными «сшивками» с участием фермента лизилоксидазы (флавометаллопротеин, содержит ФАД и Сu2+). При этом нужны витамин РР, В6. Происходит окисление и дезаминирование радикала лизина с образованием альдегидной группы. Затем между двумя радикалами лизина возникает альдегидная связь. Только после многократного сшивания фибрилл коллаген приобретает свою уникальную прочность, становятся нерастяжимыми волокнами.

При снижении активности лизилоксидазы, при недостатке меди, витаминов РР, В6в организме происходит уменьшение прочности соединительной ткани из-за значительного повышения количества растворимого коллагена (тропоколлагена).

Количество поперечных связей в фибриллах зависит от функций и возраста тканей. ''Сшивок'' много между коллагенами ахиллова сухожилия, где важна прочность. С возрастом количеств «сшивок» увеличивается.

8-Й ЭТАП. Ассоциация молекул нерастворимого коллагена по принципу «бок-в-бок». Ассоциация фибрилл происходит таким образом, что каждая последующая цепоча сдвинута на ¼ своей длины относительно предыдущей цепи.

РАСПАД КОЛЛАГЕНА

Коллаген – это медленно обновляющийся белок. Разрушение коллагеновых волокон осуществляется активными формами кислорода или ферментативно с помощью коллагеназ. Известны два типа коллагеназ.

Тканевая коллагеназаприсутствует у человека в различных органах и тканях. В активном центре этого фермента содержится цинк. Тканевая коллагеназа перерезает тройную спираль в одном месте на 2 фрагмента, примерно на ¼ расстояния от С-конца, между остатками глицина и лейцина (или изолейцина). Эти фрагменты деспирализуются, образуя 3 отдельные полипептидные цепи, и подвергаются действию неспецифических экзо- и эндопротеаз.

Нарушение распада коллагена ведет к фиброзу органов и тканей (печени, легких). А усиленный распад коллагена происходит при аутоиммунных заболеваниях (ревматоидном артрите и красной волчанки) в результате избыточного синтеза при иммунном ответе.

Бактериальная коллагеназасинтезируется некоторыми микроорганизмами. Например, возбудитель газовой гангрены выделяет коллагеназу, расщепляющую пептидную цепь более чем 200 местах. Таким образом, разрушаются соединительнотканные барьеры в организме человека, микроорганизмы проникают вглубь – развивается газовая гангрена.

Коллагеназа используется в медицинской практике для лечения ожоговой болезни в хирургии, для лечения гнойных заболеваний глаз в офтальмологии.

В результате распада коллагена в крови и моче появляется свободный гидроксипролин. У молодых людей обмен коллагена протекает интенсивно. Поэтому в возрасте 10-20 лет содержание гидроксипролина в моче может достигать 200мг в сутки. С возрастом выделение гидроксипролина снижается до 15-20 мг/сутки. При некоторых заболеваниях выделение гидроксипролина увеличивается.

Регуляция обмена коллагена

Синтез коллагена регулируется разными способами.

  1. Сам коллаген после отщепления тормозит трансляцию коллагена по принципу отрицательной обратной связи.

  2. Глюкокортикоиды тормозят синтез.

  3. Аскорбиновая кислота стимулирует синтез коллагена и протеогликанов.

  4. Половые гормоны активируют синтез коллагена кожи и других тканей. У женщин в менопаузе снижается содержание коллагена в дерме и это видно по дряблой коже.

4. СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ ЭЛАСТИНА.

Эластин является основным белковым компонентом, из которого состоят эластические волокна. Эластические волокна распространены в большом количестве в эластичных связках, артериальных стенках, в легких, коже. Нити эластина резиноподобные. Они могут быть растянуты в несколько раз по сравнению с их обычной длиной, но после снятия нагрузки возвращаются к свернутой конформации, что объясняется их составом. Эластин еще более гидрофобен, чем коллаген: содержит до 90% гидрофобных аминокислот, что препятствует созданию стабильной глобулы. Является гликопротеином, Мм 70 кДа.

В составе эластина много глицина, лизина, пролина. Оксипролина в 10 раз меньше, чем в коллагене. Оксилизин полностью отсутствует. При ферментативном гидролизе эластина в гидролизате обнаруживается много десмозина (4 остатка лизина, соединяясь своими радикалами, образуют замещенное пиридиновое кольцо). Это делает возможным сшивки между двумя, тремя и четырьмя полипептидными цепями эластина.

Цепи укладываются в пространстве в виде глобул. Глобула из одной полипептидной цепи называется альфа-эластином.

Эластические элементы позволяют структурам принимать исходную форму, после ее изменения в результате воздействия деформирующей силы.

ДЕСМОЗИН

5. КЛАССИФИКАЦИЯ, СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ ГЛИКОЗАМИНОГЛИКАНОВ (ГАГ).

Углеводно-белковые компоненты межклеточного матрикса представлены протеогликанами. Их углеводная часть представлена ГАГ (на долю которых приходится 90-95%). Белки в протеогликанах представлены одной полипептидной цепью разной молекулярной массы.

Известно 7 типов гликозаминогликанов, соединяющихся с белками в составе протеогликанов.

Гликозаминогликаны

Гиалуроновая Хондроитин-4- Хондроитин-6- Гепаран-

кислота сульфат сульфат сульфат

Дерматан- Гепарин Кератан-

сульфат сульфат

Они выполняют следующие функции:

  1. Служат в качестве структурных элементов опорной, покровной и соединительной ткани.

  2. Определяют содержание воды и проницаемость соединительной ткани.

  3. Являясь слизистыми веществами, защищают верхние поверхности полых органов.

  4. Входят в состав веществ, участвующих в иммунных реакциях организма.

  5. Гепарин – естественный антикоагулянт.

  6. Кератансульфаты и дерматансульфаты обеспечивают прозрачность роговицы.

  7. Гепарансульфатсодержащие протеогликаны способствуют созданию фильтрационного барьера в почках.

  8. Гиалуроновая кислота и протеогликаны выполняют амортизирующую функцию в хрящах.

ГИАЛУРОНОВАЯ КИСЛОТА

Была впервые получена из стекловидного тела глаза крупного рогатого скота. В настоящее время она найдена во всех видах соединительной ткани. Много в синовиальной жидкости, в пуповине. В хряще она связана с белками.

По химической природе это полисахарид: состоит из дисахаридных остатков, гликозамина и глюкуроной кислоты. Растворы гиалуроновой кислоты обладают свойствами смазочных веществ, что обусловливает наличие в синовиальной жидкости суставов. Обновление гиалуроновой кислоты происходит очень быстро, через 2 дня.

Остаток D-глюкуроновой кислотыОстаток N -ацетилглюкозамина

Основной функцией гиалуроновой кислоты следует считать связывание воды. В результате этого связывания межклеточное вещество приобретает характер желеобразного матрикса, поддерживающего клетки. Связывание воды и обусловливаемое им набухание определяет биологическую роль гиалуроновой кислоты в регуляции проницаемости тканей. В стекловидном теле обеспечимвает тургор.

ХОНДРОИТИН-СУЛЬФАТ

Важнейший компонент хряща. Содержатся также в коже, сухожилиях, связках, артериях, роговице глаза. Хондроитин-сульфаты являются важным составным компонентом агрекана – основного протеогликана хрящевого матрикса. Содержит гексозамин, гексуроновую кислоту и в 4 или 6 положении серную кислоту. Каждая полисахаридная цепь содержит около 40 повторяющихся дисахаридных компонентов и имеет Мм до 20 кДа. В результате связывания множества таких цепей с одной белковой молекулой образуются высокомолекулярные протеогликаны.

Хондроитин-4-сульфат

Остаток D-глюкуроновой кислотыОстаток N -ацетилглюкозамин-4-сульфата

Хондроитин-6-сульфат

Остаток D-глюкуроновой кислотыОстаток N -ацетилглюкозамин-6-сульфата

  1. Влияют на водно-солевой обмен, регулируют диффузию солей, воды.

  2. Участвует в межклеточном взаимодействии.

За 8 дней в коже и за 16 дней в хрящах происходит обновление половины хондроитин-сульфата.

КЕРАТАН-СУЛЬФАТЫ

Это наиболее гетерогенные полисахариды, в состав которых входит N-ацетилглюкозамин-6-сульфат, галактоза.

Содержится в роговице, в скелете, хряще, Мм – 3-20 кДа

Кератан-сульфат

Остаток D-галактозыОстаток N -ацетилглюкозамин-6-сульфата

  1. Пропускает воду и низкомолекулярные вещества как через сито.

  2. Хорошо связывает ионы натрия.

ГЕПАРИН

Природный антикоагулянт. Содержит глюкозамин и уроновую к-ту (90% - L-идуроновая к-та и 10% -D-глюкуроновая к-та). Число сульфатных групп на дисахаридную единицу составляет 1,6-3,0. М м – 5-15 кДа. Гепарин обнаружен в гранулах тучных клеток, выделен из тканей легких, печени, кожи, эндотелия сосудов.

Гепарин

Остаток D-глюкуронат-сульфатаОстаток N –глюкозамин-6-сульфата

В межклеточном веществе гликозамингликаны содержатся не в свободном виде, а главным образом в составе комплексов, содержащих гиалуроновую кислоту и протеогликаны.

6. БОЛЬШИЕ (АГРЕКАН) И МАЛЫЕ (ДЕКОРИН, БИГЛИКАН) ПРОТЕОГЛИКАНЫ

В межклеточном матриксе присутствуют разные протеогликаны. Среди них есть очень крупные – агрекан, есть и так называемые малые протеогликаны.

Агрекан – основной протеогликан хрящевого матрикса. Это очень большая молекула, в которой к одной полипептидной цепи присоединены до 100 цепей хондроитин-сульфатов и около 30 цепей кератансульфатов. По форме молекула агрекана напоминает бутылочный «ершик». В хряще молекулы агрекана собираются в агрегаты с гиалуроновой кислотой.

Малые протеогликаны – это протеогликаны с низкой молекулярной массой (36 000 – 38 000 Д). Они содержатся в хрящах, сухожилиях, связках, коже и др. видах соединительной ткани. Они имеют небольшой сердцевинный (коровый) белок, к которому присоединены одна или две цепи гликозаминогликанов.

Наиболее изученные: декорин, бигликан и др.. Эти малые протеогликаны могут связываться с другими компонентами соединительной ткани и оказывать влияние на их функции и строение. Декорин и бигликан, присоединяясь к фибронектину, подавляют клеточную адгезию, а, присоединяясь к фактору роста опухолей, снижают их митогенную активность. Малые протеогликаны играют регуляторную роль в процессах развития и восстановления соединительной ткани.

В некоторых органах гиалуроновая кислота может встречаться в свободном виде (стекловидное тело).

В разных органах соединительная ткань характеризуется специфической структурой матрикса, которая в роговице глаза обеспечивает ее прозрачность, в сухожилиях связках – прочность.

7. НЕКОЛЛАГЕНОВЫЕ (АДГЕЗИВНЫЕ) БЕЛКИ МЕЖКЛЕТОЧНОГО МАТРИКСА: ФИБРОНЕКТИН И ЛАМИНИН. ИХ РОЛЬ В МЕЖКЛЕТОЧНЫХ ВЗАИМОДЕЙСТВИЯХ.

Фибронектин– гликопротеин на клеточной поверхности. Построен из 2-х полипептидных цепей, соединенных дисульфидными мостиками. Каждая цепь содержит 7-8 доменов, где расположены специфические центры для связывания многих веществ. М.м. 450000 кДа.

Фибронектин может связывать коллаген, гиалуроновую к-ту, фермент трансглутаминазу.

Функции фибронектина.

  1. Выполняет интегрирующую роль.

  2. Способствует адгезии клеток.

  3. Препятствует онкогенной трансформации.

  4. Обеспечивает фагоцитоз

  5. Способствует балансу свертывающей и антисвертывающей систем.

Существует в 2-х формах: растворимой – в плазме крови и в базальных мембранах, нерастворимой – в составе матрикса клеток. Концентрация в плазме крови 0,3-0,6 г/л и увеличивается по мере старения человека. В сыворотке крови фибронектина на 25-37% меньше.

Ламинин– наиболее распространенный неколлагеновый белок базальных мембран. Состоит из 3-х полипептидных цепей: А, В1, В2. Имеет крестообразную форму:

Три ветви – одноцепочечные, 4-я – трехцепочечная, имеет специфические центры связывания для различных веществ. Функции определяются его способностью связывать клетки и модулировать клеточное поведение. Он может влиять на рост, морфологию, дифференциацию и подвижность клеток.

Лабораторно-практическая работа.

Гидролиз протеогликанов пупочного канатика и анализ продуктов гидролиза

Кусочек пупочного канатика (источник протеогликанов) кипятят 30 мин в широкой пробирке с обратным холодильником в 15 мл 10% раствора NаОН. В гидролизате обнаруживают составные компоненты протеогликанов: белок, углеводный компонент, Н2SО4.

а) белок обнаруживают биуретовой реакцией;

б) углеводы (аминосахара) обнаруживают реакцией Молиша: к 5 каплям гидролизата добавляют 2 капли раствора тимола и осторожно по стенке наслаивают 10-15 капель концентрированной серной кислоты. Серная кислота опускается на дно пробирки, образуется нижний слой жидкости, исследуемый раствор остается в верхнем слое. На границе слоев возникает фиолетовое кольцо. В основе реакции лежит способность углеводов образовывать с концентрированной серной кислотой фурфурол (оксиметилфурфурол), дающий с тимолом фиолетовое окрашивание.

в) Н2SО4 обнаруживают по выделению осадка сернокислого кальция после добавления к 1 мл гидролизата 2 капель раствора хлористого кальция. В протоколе записать схему гидролиза протеогликанов животных тканей.

СХЕМА ГИДРОЛИЗА:

протеогликаны

белок углеводы Н2SO4

моносахариды

Литература:

1. Материал лекций.

2. Берёзов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М., Медицина,

2004, с.661-671.

3. Биохимия под ред. Е.С.Северина, А.Я.Николаева М.: ГЭОТАР-МЕД,

2011, с.687-715.

studfiles.net

Белки

Белки (протеины) — высокомолекулярные органические соедине­ния, построенные из ос­татков аминокислот. Бесконечное разнообра­зие белковых молекул, обусловленное различной последовательностью аминокислотных остат­ков, определяет различия их пространственной структуры, химических и физических свойств.

Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни,- это белок куриного яйца, альбумин, Он хорошо растворим в воде, а при нагревании сворачивается.

Волосы, ногти, шерсть, перья, кожа состоят из другого белка — кератина.

А белок пепсин, содержащийся в желу­дочном соке, сам способен разрушать другие белки (при пищеварении).

Белок интерферон применяется при лече­нии насморка и гриппа, так как убивает вирусы, вызываю­щие эти болезни.

Чем сложнее организм, тем больше белков он содержит.

Выделяют простые белки (протеины), которые состоят только из аминокислот, и сложные (про­теиды), в состав которых кроме аминокислот входят угле­воды, липиды, нуклеиновые кислоты.

Биологическая активность белков обусловлена их не­обыкновенно гибкой, пластичной структурой. Различают следующие уровни структуры белков:

а) первичная структура (последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи);

б) вторичная (укладка полипептидной цепи в спиральные участки);

в) третичная (трехмерная пространственная упаковка полипептидной цепи);

г) четвертичная (связь нескольких полипептидных цепей в единую структуру).

Наиболее устойчива первичная структура, остальные легко разрушаются при изменении нормальных условий.

В зависимости от выполняемой функции белки могут быть:

а) структурные — коллаген, компонент соединительной ткани, костей, сухожилий, хряща.

Белок склеротин входит в наружный скелет насекомых.

Белки мукопротеины — в состав синовиальной жидкости, которая выделяется в суставные сумки.

б) ферменты — в каждой живой клетке происходят сотни биохимических реакций. Ферменты ускоряют реакции. Почти все они являются белками.

Фермент трипсин катализирует расщепление белков, поступивших с пищей. Жиры расщепляются специальными ферментами до простых веществ в желудке и кишечнике. Каждая молекула фермента способна осуществлять до нескольких тысяч операций расщепления веществ в минуту. Входе этих реакций ферментный белок не расходуется. Ферменты хорошо работают при нормальных условиях и концентрации ионов водорода.

в) регуляторные белки. Часть гормонов животных и человека являются белками. Гормон поджелудочной железы — инсулин — регулирует обмен глюкозы.

Известна большая группа белковых факторов роста, которые активируют ферменты синтеза ДНК в клетках и, таким образом, усиливают деление клеток.

Избыточный синтез факторов роста может приводить к интенсивному делению клеток — к их злокачествен­ному росту. Это происходит из-за изменений в структуре генов, ответственных за факторы роста, под действием изменения среды.

г) Белки — средства защиты. При попадании бактерий и вирусов в кровь организмов происходит выработка специальных защитных белков — антител. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» — антитела. Антитела «узнают» только чу­жеродный белок и реагируют на него. Такой механизм сопротивления возбудителям заболеваний называют иммунитетом.

Защитный белок тромбин участвует в процессе свер­тывания крови

Схема строения белковой молекулы

www.bioaa.info

ПОИСК

    Функции белков в организме чрезвычайно многообразны. Некоторые из них (например, коллаген) составляют основу костно-мышечных тканей. Другие белки включены в иммунную систему и вьшолняют защитные функции против инфекций и возбудителей болезней. Наиболее важные белки - ферменты (энзимы), которые катализируют химические реакции, протекающие в организме, и гормоны, регулирующие все биохимические процессы в организме. [c.502]     В животном организме белки выполняют еще ряд других функций — опорные и защитные. Так, коллаген — составная часть костей, кожи и сухожилий обеспечивает прочность скелета, кератин — белок кожи защищает расположенные под кожей ткани от механических повреждений, миозин образует волокна, обусловливающие мышечные движения и т. д. [c.433]

    Фибриллярные белки служат основным строительным материалом животных тканей, т. е. выполняют ту функцию, которая более всего им подходит они нерастворимы и склонны к образованию волокон. К их числу относятся следующие белки кератин — в коже, волосах, ногтях, рогах и перьях коллаген — в сухожилиях миозин — в мускулах фиброин — в шелке. [c.1053]

    Коллаген, состояш,ий из сильно вытянутых полипептидных цепей, может выдерживать значительное механическое напряжение вдоль оси, поскольку оно по направлению совпадает с ориентацией ковалентных связей его пептидного остова. Поэтому структура коллагена хорошо соответствует характеру выполняемых им функций — передавать усилия в сухожилиях, образовывать заш,итный слой кожи и других органов. Коллаген безусловно является одним из самых распространенных в природе белков. [c.91]

    Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

    Относительные количества различных аминокислот в белке зависят от его происхождения и функции. Аминокислоты с углеводородными боковыми цепями преобладают в таких нерастворимых нитевидных белках, как шелк, шерсть и коллаген (белок, выполняющий функцию строительного материала в тканях). Аминокислоты с полярными боковыми цепями более распространены в водорастворимых белках. Полярные группы часто играют важную роль, определяя общую структуру белковой молекулы, [c.445]

    Биологические функции белков крайне разнообразны. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуногло-. булины, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин, зе-ин) и другие функции. Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие. [c.9]

    Природный каучук (и =1500—2200). Бесконечное разнообразие геометрических форм полимерных молекул (белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов и т. д.) лежит в основе многообразия структурных форм живых организмов, животных и растительных, и способствует проявлению всевозможных биологических функций этих организмов. Одни полимеры, такие, как каучук, полимеры волос и шерсти — фиброин, коллаген и другие, имеют регулярную структуру  [c.42]

    Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др. Большое значение имеют комплексы белков с углеводами в формировании ряда секретов мукоидов, муцина и т.д. В комплексе с липидами (в частности, с фосфолипидами) белки участвуют в образовании биомембран клеток. [c.21]

    Весьма широко распространено посттрансляционное присоединение углеводов к белкам. Все известные белки плазмы крови, напрнмер, представляют собой гликопротеины (за исключением альбумина и преальбумина). Гликопроте ины несут разнообразные функции, в частности структурные (коллаген), ферментативные (тромбин) и гормональные (тироглобулин). Содержание углеводов меняется от 0,5 /о в коллагене до примерно 85 % в групповых веществах крови. В гликопротеинах, однако, присутствует лишь относительно небольшое число типов углеводов, включающее О-галактозу, О-маннозу, О-глюкозу, -фукозу, Л -ацетил-/)-глюкозамин, УУ-ацетил-О-галактозамин и сиаловые кислоты. В некоторых растительных гликопротеинах содержится 1-араби-ноза. [c.548]

    Таким образом, специализированные структурные функции фибриллярных белков определяются их специфическим ориентированным строением. Биологическая роль таких белков не только защитная, как в случае кератина и фиброина. Выше уже указывалось, что коллаген необходим для остеогенеза, а миозин обладает ферментативной активностью — он катализирует гидролиз АТФ. [c.260]

    Склеропротеины — белковые вещества, несущие в организме механические функции из них построены рога, копыта и волосы животных. Протеины трех последних органов называют кератинами в отличие от коллагенов, представляющих собою главную составную часть костей, хрящей, сухожилий и кожи. Склеропротеины не (растворимы в обычных условиях ни в воде, ни в растворах нейтральных солей, ни в разведенных кислотах и щелочах и весьма трудно поддаются действию ферментов. [c.10]

    В связи с рассмотренными расчетами возникает ряд важных для структур фибриллярных белков вопросов, которые, вероятно, будут решены в ближайшем будущем 1. Изменит ли учет атомов водорода оптимальные конформации и их относительные стабильности, найденные минимизацией потенциальной функции Имеются ли еще локальные минимумы потенциальной поверхности и если да, то сколько 3. Каковы барьеры, разделяющие локальные минимумы 4. Достаточно ли места в найденных структурах для вхождения молекул воды и какая будет детальная геометрия тройной спирали с молекулами воды 5. Будет ли тройной комплекс стабильнее, чем двойной или четверной (разумеется, это надо доказать) 6. Каковы оптимальные структуры подобных последовательностей, тоже моделирующих коллаген, например (—Гли-Про-Гипро—) 7. Будут ли отличаться структуры для случайных последовательностей аминокислот  [c.147]

    Существуют четыре типа фибриллярных белков, вьшолняющих в животных организмах защитную или структурную роль а-кератин, р-кератин, коллаген и эластин. При их изучении бьши получены важные сведения о соотношении между структурой и функцией молекул белков. а-Кератины-это нерастворимые и плотные белки, входящие в состав волос, шерсти, перьев, чешуи, рогов и копыт, а также панцыря черепахи. Рентгеноструктурный анализ показывает, что фибриллы а-кератина имеют [c.183]

    Измерения темплоемкости белков выполняются с помощью дифференциальных сканирующих калориметров, которые позволяют получить теплоемкость как функцию температуры, и реже — с помощью капельных калориметров, которые дают значение теплоемкости при фиксированной средней температуре. Измерения, проведенные на слабо гидратированных образцах белка с помощью сканирующих калориметров в температурном интервале по обе стороны от 0°С, показали, что теплота перехода и изменение в величине теплоемкости, связанное с плавлением воды, наблюдается только при уровнях гидратации выше 300%. Например, из измерений на коллагене [11] следует, что для образцов со степенью гидратации 0,35 г воды/г белка не наблюдается никакого перехода. Отсюда можно сделать вывод, что по крайней мере данное количество воды взаимодействует с белком настолько сильно, что она не может замерзнуть. Оценка гидратационной воды, определяемой как количество незамерзающей воды, может быть сделана на основе ана- [c.117]

    В данном разделе рассматриваются три основных вида волокон животного происхождения волокна волосяного покрова, шелк и кожа. Все они состоят из белковых веществ (т. 4, стр. 305—341), относящихся соответственно к кератинам, фиброинам и коллагенам, и сильно различаются между собой по химическим и физическим свойствам. Самое важное из волокон волосяного покрова — это, конечно, шерсть. Химическое строение шерсти может существенно различаться не только у разных пород овец, но даже и у волокон шерсти одного и того же настрига. Обнаружены также различия у шелка, вырабатываемого разными насекомыми (промышленный интерес представляет только один тип шелка), и у коллагенов, выполняющих различные функции в организме (коллагенов кожи, мышц, костной ткани и др.). Шерсть и шелк становятся пригодными для употребления непосредственно после удаления из них веществ нефибриллярной структуры — шерстяного жира и серицина соответственно. С другой стороны, чтобы превратить коллагены в кожу, необходимо подвергнуть их ряду дополнительных операций, главной из которых является дубление, придающее им достаточную прочность и стойкость. В табл. 9.2 приведены типичные данные по аминокислотному составу шерсти, фиброина и коллагена кожи (о последовательности соединения аминокислотных остатков в белках см. т. 4, стр. 308—309). [c.286]

    Как уже отмечалось (см. раздел 2.2.4), в коллагене, функцией которого является обеспечение механической прочности соединительной ткани, полипептидные а-цепи и.меют спиральную структуру. Три цепи, скручиваясь, формируют суперспираль молекулы коллагена. Пять молекул образуют первичные филаменты, которые складываются в субфибриллы, а последние формируют фибриллы коллагена. Они в свою очередь образуют видимые в световом микроскопе волокна, которые формируют пучки. И на всех этих уровнях имеется спиралевидное (жгутообразное) скручивание составных элементов, что ограничивает их скольжение относительно друг друга при натяжении и обеспечивает уникальную прочность коллагеновых структур. В то же время архитектоника коллагеновых образований, количественное и качественное их взаимоотношение с другими компонентами межклеточного матрикса и клетками различаются в специализированных тканях в полном соответствии с характером, величиной и направлением биомеханической нагрузки (см. введение и раздел 2.2.4). Так, из ограниченного набора типовых деталей создается почти бесконечное структурно-функциональное разнообразие. [c.288]

    Фибриллярные, или волокнистые, белки (от латинского с гова ЬгШа — волокно) состоят из макромолекул в виде тонких вытянутых нитей, обычно соединенных между собой. В эту группу входят белки, являющиеся составными частями кожи и сухожилий (коллаген, желатин), волоса и рога (кератин), мышц (миозины) и др. В организме они выполняют в основном механические функция, хотя некоторые из фибриллярных белков обладают и биологической активностью. Так, названный выше миозип является ферментом он расщепляет аденазинтрифосфорную кислоту (АТФ), которая обладает большим количеством энергии, выделяемой при ее расщеплении. [c.338]

    Встречающиеся в природе высокополимеры можно разделить на два класса полимеры, изменения которых под действием излучения высокой энергии представляют только технический или академический интерес, и полимеры, радиационные изменения которых имеют первостепенное значение в области биологии и в отношении благополучия всего живого, в особенности человека. В первом классе находятся в основном полисахариды целлюлоза и ее производные, крахмал, декстран, пектины и т. п. полимеры. К этому классу можно отнести также некоторые белки, например коллаген и кератин, которые и.меют только структурные функции, а также уже рассмотренные (гл. VIII) натуральный каучук и гуттаперчу. Ко второму классу относятся нуклеиновые кислоты, или, более правильно, неуклеопро-теиды, котО рые образуют генетическое вещество клеточного ядра, а также белки, имеющие метаболическую функцию, например гемоглобин, миоглобин и ферменты. Небольшие дозы излучения, например 500—1000 р, почти не влияющие на большинство полимеров, оказывают очень сильное воздействие на природные полимеры второго класса, приводя к серьезным для организма и даже смертельным последствиям. В настоящее время детальные данные о характере воздействия излучения высокой энергии па протеины почти полностью отсутствуют, несмотря на накопление значительного количества фактического материала, касающегося суммарного действия излучения. [c.204]

    Наряду с описанными выше белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечивают те или иные аспекты механической прочности и других механических свойств отдельных тканей живых организмов. В первую очередь следует сказать об уже упоминавшемся выше коллагене — основном белковом компоненте вне1спеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих коллаген составляет до 25% От обп1ей массы белков. Коллаген синтезируется в фибробластах — основных клетках соединительной ткани. Как уже отмечалось выше, первоначально он образуется в виде проколлагена, предшественника, который проходит в фибробластах определенную химическую обработку, состоящую, в частности, в окислении ряда остатков пролина до гидроксипролина и некоторых остатков лизина до 6-гидроксилизина. Коллаген формируется в виде трех скрученных в спираль полипептидных цепей, которые уже вне фибробластов объединяются в коллагеновые фибриллы диамет]эом в несколько сотен нанометров, а последние — в уже видимые в световом микроскопе коллагеновые нити. [c.40]

    Среди структурных белков необходимо прежде всего упомянуть макромолекулы, составляющие остов многих ткаией и органов и определяющие их механические свойства коллаген соединительных тканей, костей и суставов, эластин связок, а-кератин кожи, волос, ногтей, рогов и перьев, склеротии наружного скелета насекомых, фиброин шелка. Эта группа может быть дополнена протеогликанами клеточных стенок бактерий, белквми оболочек вирусов, некоторыми мембранными и рибосомальными белками. Отметим, что приписываемая многим белкам чисто структурная функция часто связана лишь с недостаточным уровнем знаний об их других, более специфических функциях. [c.22]

    Биологические функции белков исключительно разнооб разны. Некоторые из них обладают свойствами гормонов, ре гулирующих различные процессы обмена веществ (например инсулин поддерживает уровень сахара в крови) другие белкв действуют как катализаторы (ферменты) биологических про цессов, и, наконец, ряд белков является биологическим стро ительным материалом (например, коллаген соединительны тканей и кератин волос). Выше уже были упомянуты свойств гемоглобина млекопитающих как переносчика кислорода Функция некоторых белков крови заключается в обраЕэваниЕ антител, обусловливающих сопротивляемость к заболеваниям а так называемые нуклеопротеиды входят в качестве важной составной части в гены, которые несут наследственную инфор мадию и передают ее в процессе деления клетки. Вирусы, на пример вирус табачной мозаики, состоят из нуклеопротеидов заключенных в белковую оболочку. Структура многих вирусо настолько регулярна, что они могут быть получены в виде хо рошо образованных кристаллов. [c.512]

    Следует отметить, что некоторые авторы, и в том числе такие видные исследователи дубильных веществ, как Краус и Деккер, хотя и не считали, что фенольные соединения принимают активное участие в метаболизме, признавали их важное значение в жизни растений. По Краусу (Kraus, 1889), одной из важнейших функций фенольных соединений является их способность образовывать нри повреждении растений комплексы с белками (подобно взеШмо-действию дубильных веществ с коллагеном). Такие комплексы создают на поврежденной поверхности пленку, препятствующую проникновению гриба-натогепа. Отсюда возник термин защитная функция дубильных веществ. Краус считал, что проблема физиологической роли дубильных веществ очень сложна и полна противоречий. С одной стороны, широкое распространение фенольных соединений в важнейших органах и тканях растений свидетель- [c.8]

    Биологические функции. Белки могут выполнять в живых организмах самые различные функции катализировать (ферменты) и регулировать (гормоны) биохимич. реакции входить в состав соединительной ткани (напр., коллаген) или мышц (актин, миозин) служить резервными питательными веществами (гранулы белка в цитоплазме) и др. Функции дезоксирибонуклеиновой к-ты — передача генетич. информации из поколения в поколение при клеточном делении. Этот Б. служит исходной матрицей при передаче информации внутри клетки. Рибонуклеиновая к-та также участвует в этом процессе, приводящем к синтезу специфич. белков клетки. Полисахариды могут служить резервными питательными веществами (напр., крахмал, гликоген), выполнять структурные функции (напр., целлюлоза полисахариды соединительной ткани), обеспечивать специфические свойства поверхности клеток (напр.1, антигенные полисахариды микроорганизмов) или защиг ту организма в целом (напрнмер, камеди и слизи растений). [c.128]

    Многие белки образуют волокна, навитые друг на друга или уложенные плоским слоем они вьшолняют опорную или защитную функцию, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий очень высокую прочность на разрыв. Выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген. Связки содержат элаетин-струк- [c.139]

    Белки могут быть разбиты на два больших класса в соответствии с формой их молекул и некоторыми физическими свойствами глобулярные и фибриллярные белки (рис. 6-1). В глобулярных белках одна или большее число полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру сферической, или глобулярной, формы. Обьлно глобулярные белки растворимы в водных системах и легко диффундируют одни из.этих белков выполняют функции, обусловленные их подвижностью, а другие функционируют как динамические системы. К глобулярным белкам относятся почти все ферменты, равно как и транспортные белки крови, антитела и пищевые белки. Фибриллярные белки представляют собой нерастворимые в воде длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых не имеют глобулярной формы, а вытянуты вдоль одной оси. Большинство фибриллярных белков выполняет структурные или защитные функции. Типичными фибриллярными белками являются а-кератин волос и шерсти, фиброин шелка и коллаген сухожилий. [c.140]

    Соединительная ткань состоит из межклеточных элементов, вьшолняющих структурные и опорные функции на ее долю приходится значительная часть всего органического вещества, содержащегося в теле высших животных. Сухожилия, связки, хрящи и органический матрикс костей-это наиболее знакомые нам элементы соединительной ткани. Соединительная ткань окружает кровеносные сосуды, образует важную в структурном отношении подкожную клетчатку, связьшает между собой клетки отдельных тканей и заполняет пространство между клетками так называемым основным веществом. Существуют три главных молекулярных компонента соединительной ткани два фибриллярных белка-коллаген и эластин, которые в разных соотношениях присутствуют в большинстве соединительных тканей, и протеогликаны-семейство гибридных молекул, представляющих собой белки, ковалентно связанные с полисахаридами. [c.176]

    Строение тела животных дает многочисленные примеры использования природой физических и химических свойств разнообразных полимерных материалов. Уже были упомянуты мышцы, которые построены из связок волокон, представляющих собой одну из форм белка. Главной функцией мышц является, конечно, перевод химической энергии, полученной из пищи, в механическую работу, но поскольку мышцы обладают некоторыми эластическими свойствами каучуков, то мышечная система выполняет функции прокладки, амортизирующей удары и защищающей внутренние органы от повреждений. Клей и желатину получают из другого фибриллярного белка — коллагена, основного белка кожи. Коллаген име-л тся также в сухожилиях (связывающих мышцы со ске-о том), связках и т. д., входит он и в состав костей. Йрочность кож, которой добиваются химической обра-с боткой (дубление) шкур, обусловлена сеткой составляю- даих их коллагеновых волокон. [c.17]

    СКЛЕРОПРОТЕИНЫ — большая группа фибриллярных белков, широко распространенных в тканях животных и выполняющих опорные функции. В соответствии с классификацией белков С. определяются как простые белки, нерастворимые в разб. к-тах и щелочах и устойчивые к действию протеолитич. ферментов. К С. относят коллаген и эластин, входящие в состав волокон соединительной ткани животных, кератины волос, перьев и др. роговидных образований, фиброин нитей шелка. К С. также принадлежат нерастворимые малоизученные белки морских губок и кораллов (спонгин, горгонин и антипатин). [c.450]

    В 1963 г. Лэмпорт [16] обнаружил в клеточной оболочке белок, содержащий оксипролин. Поскольку из животных белков оксипролин содержится только в коллагене, Лэмпорт предположил, что обнаруженный им растительный белок также несет структурную функцию. Однако Ольсон и Боннер [23 [ показали, что удаление содержащего оксипролин белка из клеточных оболочек колеоптиля Avena никоим образом не изменяет их механических характеристик. Таким образом, функцию этого белка еще только предстоит выяснить. [c.91]

    Наконец, полученные этими приемами результаты следует всегда рассматривать и с учетом происхождения выделенных белков и их высокой лабильности. При проведении серии исследований свойств белкового препарата может оказаться, что исследователь изучает при последнем анализе иные виды молекул, чем в начале работы. Более того, даже свежеприготовленные препараты могут в некоторых отношениях отличаться от присутствующих в исходной ткани белков. Насколько существенными могут быть эти различия Дать какого-либо общего ответа на этот вопрос невозможно. В случае относительно стабильных белков, естественно существующих в свободном растворе (например, белки плазмы крови), можно сравнить результаты измерений в условиях, не слишком отличных от биологических, с результатами, полученными для очищенных систем. В других случаях сохранение оригинальной структуры в значительной степени доказывается способностью системы к воспроизводству in vitro своей биологической функции. Для таких структурных белков, как, например, коллаген, данные физико-химических измерений на изолированных белках необходимо дополнять прямыми электронно-микроскопическими наблюдениями тех биологических систем, в которых находятся эти белки. В некоторых же случаях почти невозможно установить, в какой степени очищенный белок является артефактом получения. [c.129]

    Третья важнейшая функция белков — структурная. Клетка не может быть уподоблена сосуду, в котором попросту перемешаны в растворе все метаболиты п ферменты, — она разделена на множество органелл, защищенных белковьши, часто лппопротеиновьши, мембранами, наделенными ферментативной активностью, препятствующими свободному проникновению растворенных веществ. Внешняя оболочка клетки также является липопротеидной мембраной с весьма селективной проницаемостью. Большинство ферментов в клетке находится внутри тех или иных органелл. Поэтому и все биохимические процессы локализованы в определенных местах. Продолговатые, довольно крупные тела (длиной около 0,5 х) — митохондрии содержат в себе ферменты окисления и окислительного фосфорилирования, т. е. катализаторы реакций, в которых запасается энергия, потребляемая клеткой. Маленькие круглые образования (диаметром 150— 200 х ) — микросомы пли рибосомы содержат в себе ферменты, необходимые для синтеза белков. В ннх главным образом локализованы процессы синтеза белка. Задача, выполняемая структурными белками клетки, с одной стороны, чисто архитектурная белки служат материалом, из кото рого строится то или иное морфологическое образование. С другой стороны, они регулируют прохождение различных веществ внутрь органелл, т. е. осуществляют так называемый активный транспорт различных веществ, идущий часто против градиента концентрации, т. е. в сторону, противополон ную диффузии. В высших организмах, в которых произошла дифференциация и специализация тканей, некоторые структурные белки присутствуют в значительных количествах, образуя специальные типы тканей. Таков, например, коллаген, фибриноген крови, склеропротеин роговицы глаза и т. п. Изучение своеобразного молекулярного строения этих белков показывает его тесную связь с выполняемой ими функцией. В этом случае мы также имеем основание говорить о функциональной активности, разыгрывающейся на молекулярном уровне. [c.5]

    Впервые вода в коллагене исследована Берепдсе-ном (Berendsen, 1962), по тонкая структура в образцах нативного коллагена хвоста крысы им не обнаружена. В свете приведенных выше данных по изучению как функции возраста можно предположить, что в исследовании использовались образцы RTT старых крыс. [c.119]

    Вопрос о справедливости той или иной модели движения воды в коллагене имеет принципиальное значение, поскольку его решение связано с важными особенностями биологической роли воды, как отмечено в предисловии к настоящей главе. В частности, основные функции живого — мембранная проницаемость, молекулярная и ионная селективность клеток, мускульная активность, проводимость нервных импульсов и другие — по одной из гипотез ( адсорбционная теория ) определяются наличием особого, упорядоченного или структурированного состояния во всей гидратной оболочке белка. Согласно этой теории, вся или почти вся внутриклеточная вода связана или структурирована и растворимость данного вещества в ней является функцией степени структурной организации гидратной оболочки белка. В свою очередь, степень структурной организации водпо11 оболочки зависит от состояния самой белковой молекулы. Изменение состояния белка иод влиянием внешнего воздействия (например, нервного импульса) приводит в описываемой модели к очень сложной последовательности химических ре- [c.137]

chem21.info


Смотрите также

Полина Корсакова | Официальный сайт персонального фитнес-тренера и инструктора Kangoo Jumps в Москве. Акции и скидки на занятия.

Услуги и цены Статьи Карта сайта Контакты

Обращаем Ваше внимание на то, что данный интернет-сайт носит исключительно информационный характер и ни при каких условиях не является публичной офертой, определяемой положениями ч. 2 ст. 437 Гражданского кодекса Российской Федерации. Для получения более подробной и точной информации об услугах/ценах/условиях обращайтесь по электронной почте или телефону.